.png){kind=logo}
Rychlá odpověď
Kolagen je bílkovina složená z dlouhých řetězců aminokyselin. Pro jeho kolagenní domény je typické opakování Gly–X–Y: každou třetí pozici zaujímá glycin a na dalších dvou místech se často nacházejí prolin a hydroxyprolin.
Glycin se díky své malé velikosti vejde do těsného středu trojité šroubovice. Prolin pomáhá uspořádat tvar řetězce a hydroxyprolin přispívá ke stabilitě výsledné struktury. Hydroxyprolin přitom nevzniká jako samostatně vložený „stavební díl“ podle genetického kódu: část prolinových zbytků je hydroxylována až během buněčného zpracování nově vznikajícího prokolagenu [1] [3].
Je na každé třetí pozici kolagenní sekvence.
Omezuje pohyb řetězce a podporuje jeho uspořádání.
Vzniká úpravou prolinu a stabilizuje trojitou šroubovici.
Tři řetězce tvoří šroubovici, která se může skládat do fibril a vláken.
Je kolagen bílkovina?
Ano. Kolagen není jedna malá molekula s jednoduchým chemickým vzorcem, ale rodina strukturních bílkovin. U člověka známe 28 typů kolagenu, které mají alespoň jednu doménu tvořící trojitou šroubovici. Jednotlivé typy se liší složením řetězců, uspořádáním i tím, kde se v těle nacházejí [2].
Nejznámější fibrilární kolageny typu I, II a III se podílejí na stavbě extracelulární matrix různých tkání. Typ I je výrazně zastoupen například v kůži, kostech a šlachách, typ II je typický pro chrupavku a typ III se často nachází společně s typem I. Podrobné rozdělení vysvětluje samostatné srovnání kolagenu typu I, II a III.
Důležité rozlišení: označení „bílkovina“ neznamená, že je kolagen univerzální náhradou všech ostatních zdrojů bílkovin. Má charakteristické aminokyselinové složení a není plnohodnotnou náhradou pestré stravy.
Co znamená sekvence Gly–X–Y v kolagenu?
Kolagenní doména má charakteristický opakující se motiv Gly–X–Y. Písmeno Gly označuje glycin. Pozice X a Y mohou zaujmout různé aminokyseliny, velmi často se však na pozici X vyskytuje prolin a na pozici Y 4-hydroxyprolin [1].
Každý ze tří polypeptidových řetězců se nejprve stáčí do levotočivé šroubovice. Tři řetězce se následně ovinou kolem společné osy a vytvoří pravotočivou trojitou šroubovici. Glycin směřuje do jejího těsného středu, zatímco postranní řetězce aminokyselin na pozicích X a Y směřují více ven.
Proč musí být každý třetí zbytek glycin? Glycin má ze všech aminokyselin nejmenší postranní skupinu – jediný atom vodíku. V těsném středu trojité šroubovice by objemnější postranní skupiny překážely. Pravidelnost Gly–X–Y je proto zásadní součástí kolagenní struktury [1].
Glycin, prolin a hydroxyprolin: jakou mají v kolagenu úlohu?
Tři nejčastěji zmiňované aminokyseliny neplní totožnou funkci. Kolagen navíc obsahuje i řadu dalších aminokyselin; přesný profil závisí na typu kolagenu, živočišném zdroji, tkáni a konkrétní surovině.
Glycin
Je na každé třetí pozici kolagenního motivu. Jeho mimořádně malá postranní skupina umožňuje těsné přiblížení tří řetězců ve středu šroubovice.
Prolin
Má cyklickou strukturu, která omezuje volnost páteře bílkovinného řetězce. Pomáhá proto předem uspořádat konformaci vhodnou pro tvorbu kolagenní šroubovice.
4-hydroxyprolin
Vzniká hydroxylací vybraných prolinových zbytků v prokolagenu. Je důležitý pro tepelnou stabilitu trojité šroubovice a její správné skládání [4].
Hydroxylysin
Vzniká obdobnou posttranslační úpravou lysinu. Některé hydroxylysinové zbytky mohou být glykosylovány a lysinové nebo hydroxylysinové pozice se podílejí na tvorbě příčných vazeb.
| Aminokyselina | Jak se v kolagenu objevuje | Hlavní strukturní význam |
|---|---|---|
| Glycin | Každý třetí zbytek v kolagenní doméně | Umožňuje těsné uspořádání tří řetězců |
| Prolin | Často na pozici X motivu Gly–X–Y | Omezuje pohyb řetězce a podporuje jeho uspořádání |
| 4-hydroxyprolin | Často na pozici Y; vzniká úpravou prolinu | Významně přispívá ke stabilitě trojité šroubovice |
| Hydroxylysin | Vzniká úpravou vybraných lysinových zbytků | Souvisí s glykosylací a tvorbou příčných vazeb |
Od trojité šroubovice ke kolagenním fibrilám a vláknům
Trojitá šroubovice je základní strukturní znak kolagenu, ale není posledním stupněm jeho uspořádání. U fibrilárních kolagenů se jednotlivé molekuly skládají do posunutého pravidelného uspořádání a vytvářejí kolagenní fibrily. Fibrily se dále sdružují a společně s dalšími složkami extracelulární matrix vytvářejí tkáňovou strukturu.
Mechanické vlastnosti nevznikají pouze přítomností jednotlivých aminokyselin. Záleží také na pořadí aminokyselin, správném složení trojité šroubovice, odstranění propeptidů, uspořádání molekul a tvorbě kovalentních příčných vazeb. První krok tohoto zesíťování katalyzují enzymy rodiny lysyloxidáz [5].
Molekula, fibrila a vlákno nejsou synonyma. Molekula kolagenu obsahuje trojitou šroubovici. Více molekul se může uspořádat do fibrily a více fibril do větších vláknitých struktur. Konkrétní uspořádání se liší podle typu kolagenu a tkáně.
Jak probíhá syntéza kolagenu v těle?
Syntéza kolagenu není prosté spojení volných aminokyselin mimo buňku. Jde o vícestupňový buněčný a následně extracelulární proces. U fibrilárního kolagenu jej lze zjednodušeně popsat v šesti krocích [2] [3]:
Tvorba pro-α řetězců
Podle informace v příslušných genech vznikají v drsném endoplazmatickém retikulu prekurzorové polypeptidové řetězce. Po odstranění signální sekvence se označují jako pro-α řetězce.
Hydroxylace prolinu a lysinu
Vybrané prolinové a lysinové zbytky jsou enzymaticky hydroxylovány. Vzniká mimo jiné 4-hydroxyprolin a hydroxylysin. Reakce prolyl- a lysylhydroxyláz vyžadují několik podmínek a kofaktorů včetně kyslíku, železa, 2-oxoglutarátu a askorbátu [4].
Další úpravy a skládání
Některé hydroxylysinové zbytky se glykosylují. C-koncové oblasti pomohou vybrat a spojit správné řetězce a skládání trojité šroubovice postupuje od C-konce směrem k N-konci.
Vznik prokolagenu a jeho sekrece
Trojitá šroubovice s koncovými propeptidy tvoří prokolagen. Buňka jej transportuje přes Golgiho aparát a vyloučí do extracelulárního prostoru.
Odštěpení propeptidů
Specifické enzymy odstraní N- a C-koncové propeptidy. Tím vzniknou molekuly schopné uspořádat se do kolagenních fibril. Podrobnosti se liší mezi jednotlivými typy kolagenu.
Fibrilogeneze a příčné vazby
Molekuly se uspořádají do fibril. Lysyloxidázy zahajují tvorbu kovalentních příčných vazeb, které přispívají k mechanickým vlastnostem výsledné extracelulární matrix [5].
Zjednodušení má své hranice: ne všechny typy kolagenu vytvářejí klasické fibrily. Některé tvoří sítě, kotvící struktury nebo další supramolekulární uspořádání. Šest kroků výše popisuje především základní princip tvorby fibrilárních kolagenů.
Jakou roli má při syntéze kolagenu vitamin C?
Vitamin C nefunguje jako „spínač“, který bez omezení zvyšuje množství kolagenu. Askorbát je důležitý pro činnost enzymů podílejících se na hydroxylaci prolinových a lysinových zbytků. Správná hydroxylace je potřebná pro stabilní strukturu a následné zpracování kolagenu [4].
V Evropské unii je schválené tvrzení, že vitamin C přispívá k normální tvorbě kolagenu pro normální funkci kůže, chrupavek, kostí a cév [6]. Formulace „normální tvorba“ je důležitá: dostatek vitaminu C podporuje fyziologický proces, ale nadbytečná dávka automaticky neznamená, že tělo vytvoří více kolagenu, než právě potřebuje.
Pro tvorbu tělesných bílkovin je současně potřebný odpovídající příjem energie, bílkovin a dalších živin. Syntézu a obnovu kolagenu ovlivňuje také typ tkáně, věk, mechanické zatížení, hormonální prostředí, zdravotní stav a buněčná signalizace. Faktory, které mohou kolagenní matrix poškozovat nebo měnit, rozebírá samostatný článek Co ničí kolagen.
Kolagen v těle a hydrolyzovaný kolagen v doplňku nejsou totéž
V tělesné tkáni může být kolagen uspořádán do stabilní trojité šroubovice, fibril, vláken nebo sítí. Hydrolyzovaný kolagen v prášku je naproti tomu technologicky rozštěpená směs kratších peptidů. Po požití ji trávicí systém dále zpracovává.
Kolagenový doplněk proto nelze popisovat tak, že se hotová kolagenní vlákna přesunou z nápoje přímo do kůže, chrupavky nebo šlachy. Podrobné rozlišení formy suroviny vysvětlují články Co je hydrolyzovaný kolagen a Kolagenové peptidy vs. hydrolyzovaný kolagen.
A co krása a pleť? To, že je kolagen důležitou strukturní bílkovinou kůže, samo o sobě neprokazuje účinek každého doplňku na vrásky nebo hydrataci. Klinické výsledky a jejich limity hodnotí samostatný článek Kolagen na pleť: co skutečně ukazují studie.
Dva příklady čistého hydrolyzovaného kolagenu
Rybí i hovězí kolagen jsou živočišné bílkoviny s charakteristickými aminokyselinami, přesný aminokyselinový a peptidový profil se však může lišit podle zdroje a zpracování. Následující výrobky jsou dva příklady jednosložkového hydrolyzátu, nikoli důkaz, že jeden živočišný původ je univerzálně lepší.
Čistý hydrolyzovaný rybí kolagen
COLLAGEN 10 000 PURE PEPTIDE® 3×300 g obsahuje jako jedinou složku hydrolyzovaný rybí kolagen typu I a III. Doporučená denní dávka 10 g obsahuje 10 000 mg kolagenu.
- 3×300 g přibližně na 90 dní,
- prášek bez příchutě a konzervačních látek,
- alergen: ryby,
- původ základní kolagenní složky: EU,
- vyrobeno ve Švédsku.
Čistý hydrolyzovaný hovězí kolagen
COLLAGEN 10 000 PURE PEPTIDE® 3×300 g obsahuje jako jedinou složku hydrolyzovaný hovězí kolagen typu I a III. Doporučená denní dávka 10 g obsahuje 10 000 mg kolagenu.
- 3×300 g přibližně na 90 dní,
- prášek bez příchutě a konzervačních látek,
- bez rybí složky,
- původ základní kolagenní složky: mimo EU,
- vyrobeno ve Švédsku.
Při výběru zohledněte živočišný zdroj, alergeny, úplné složení, denní dávku a vlastní preference. Doplněk stravy nenahrazuje pestrou a vyváženou stravu.
Související články
Hlavní průvodce kolagenem
Typy, přirozený výskyt, formy doplňků, dávkování a bezpečný výběr.
Hydrolyzovaný kolagen
Jak vzniká hydrolýzou a co označení hydrolyzovaný samo o sobě neprokazuje.
Kolagen na pleť
Oddělení biologického mechanismu od klinických důkazů o hydrataci, elasticitě a vráskách.
Časté otázky o aminokyselinách a syntéze kolagenu
Jaké aminokyseliny obsahuje kolagen?
Kolagen obsahuje řadu aminokyselin. Pro jeho strukturu jsou charakteristické zejména glycin, prolin a hydroxyprolin. Obsahuje také alanin, lysin, hydroxylysin a další aminokyseliny; přesné zastoupení závisí na typu a zdroji kolagenu.
Proč je v kolagenu každý třetí zbytek glycin?
Glycin má velmi malou postranní skupinu, takže se vejde do těsného středu trojité šroubovice. Objemnější aminokyselina by na této pozici narušovala pravidelné uspořádání tří řetězců.
Jaký je rozdíl mezi prolinem a hydroxyprolinem?
Prolin je běžná aminokyselina vložená do řetězce při tvorbě bílkoviny. Hydroxyprolin vzniká následnou enzymatickou hydroxylací vybraných prolinových zbytků v prokolagenu a přispívá ke stabilitě trojité šroubovice.
Je hydroxyprolin pouze v kolagenu?
Hydroxyprolin je pro kolagen velmi charakteristický a používá se také jako ukazatel kolagenního materiálu. Není však přesné tvrdit, že se za všech okolností vyskytuje výlučně jen v jediné bílkovině.
Jak v těle vzniká kolagen?
Buňka nejprve vytvoří prekurzorové řetězce, které se hydroxylují a dále upravují. Tři řetězce se složí do prokolagenu, ten je vyloučen z buňky, enzymaticky zpracován a podle typu se uspořádá do fibril, vláken, sítí nebo dalších struktur.
Jak vitamin C souvisí s tvorbou kolagenu?
Askorbát je potřebný pro činnost enzymů podílejících se na hydroxylaci prolinu a lysinu. Vitamin C proto přispívá k normální tvorbě kolagenu pro normální funkci kůže, chrupavek, kostí a cév.
Znamená více glycinu nebo prolinu automaticky více kolagenu?
Ne. Tvorba kolagenu je regulovaný buněčný proces. Závisí na dostupnosti živin, genech, enzymatických úpravách, stavu buněk, typu tkáně a dalších signálech. Samotná vysoká dávka jedné aminokyseliny nezaručuje zvýšenou tvorbu kolagenu.
Jsou kolagenní vlákna a kolagenové peptidy totéž?
Ne. Kolagenní vlákna jsou uspořádané struktury v extracelulární matrix. Kolagenové peptidy jsou kratší fragmenty vzniklé hydrolýzou kolagenní bílkoviny a používají se mimo jiné v doplňcích stravy.
Odborné zdroje
- Shoulders MD, Raines RT. Collagen Structure and Stability. Annual Review of Biochemistry. 2009;78:929–958.
- Ricard-Blum S. The Collagen Family. Cold Spring Harbor Perspectives in Biology. 2011;3(1):a004978.
- Kadler KE, Baldock C, Bella J, Boot-Handford RP. Collagens at a Glance. Journal of Cell Science. 2007;120:1955–1958.
- Gorres KL, Raines RT. Prolyl 4-Hydroxylase. Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology. 2010;45(2):106–124.
- Vallet SD, Ricard-Blum S. Lysyl Oxidases: From Enzyme Activity to Extracellular Matrix Cross-Links. Essays in Biochemistry. 2019;63(3):349–364.
- Nařízení Komise (EU) č. 432/2012 – seznam schválených zdravotních tvrzení o potravinách.
Tento článek má informační a edukační charakter. Nenahrazuje individuální lékařské doporučení. Doplňky stravy nenahrazují pestrou a vyváženou stravu ani zdravý životní styl.
Autor článku
Martin Honec
Martin Honec je spoluzakladatel značky KolagenDrink. Dlouhodobě se věnuje kolagenním surovinám, složení doplňků stravy a praktické edukaci zákazníků.
Při tvorbě článků vychází z odborných publikací, dokumentace surovin a zkušeností ze zákaznické praxe.
Instagram: @epi_dot